Роль VDAC2 в регуляции кальциевого гомеостаза в кардиомиоцитах (обзор)
https://doi.org/10.25207/1608-6228-2020-27-6-164-174
Аннотация
Введение. Сердечно-сосудистые заболевания, особенно те, которые связаны с аритмиями, остаются основной причиной смерти во всем мире. Триггерами для аритмии, возникающей из-за дисбалансированного клеточного гомеостаза Ca2+, являются внутриклеточные волны Ca2+ во время диастолы, которые возникают из-за увеличения утечки из саркоплазматического ретикулума Ca2+ через RyR2 (рианодиновый рецептор 2). VDAC2 (voltage dependent anion channel 2) является единственной специфической изоформой для млекопитающих, а также играет специфическую роль в сердце.
Цель обзора — определить роль VDAC2 в регуляции концентрации ионов кальция в кардиомиоцитах.
Методы. Был проведен поиск литературных источников баз данных MEDLINE/PubMed, e-Library по ключевым словам «heart AND calcium» «heart AND VDAC2» и дальнейший их анализ.
Результаты. Из 36 англоязычных статей было выбрано 5 научных публикаций. Выявили, что потенцирование активности VDAC2 усиливает митохондриальное поглощение Ca2+, подавление активности данного канала приводит к дисбалансу ионов кальция. Эфсевин, переводя канал в более катион-селективное состояние, способствует уменьшению концентрации ионов кальция в диастолу.
Заключение. VDAC2 можно рассматривать как терапевтическую мишень для лечения тяжелых форм аритмий. Использование эфсевина как стимулятора захвата ионов кальция митохондриями является перспективным с точки зрения устранения нарушений, связанных с дефектной переработкой ионов кальция в кардиомиоцитах.
Об авторах
Н. В. Щетинина
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Пензенский государственный университет»
Россия
Россия
Щетинина Наталья Викторовна — кандидат биологических наук, доцент кафедры физиологии человека
ул. Красная, д. 40, г. Пенза, 440026
тел.: +7 (937) 417-80-81
А. А. Болотская
Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования «Первый Московский государственный медицинский университет имени И. М. Сеченова» (Сеченовский Университет) Министерства здравоохранения Российской Федерации
Россия
Россия
Болотская Анастасия Александровна — студентка 3 курса факультета Международной школы «Медицина будущего»
ул. Трубецкая, д. 8, стр. 2, г. Москва, 119991
Список литературы
1. Writing Group Members, Mozaffarian D., Benjamin E.J., Go A.S., Arnett D.K., Blaha M.J., Cushman M., et al.; American Heart Association Statistics Committee; Stroke Statistics Subcommittee. Heart Disease and Stroke Statistics-2016 Update: A Report From the American Heart Association. Circulation. 2016; 133(4): e38–360. DOI: 10.1161/CIR.0000000000000350
2. Federico M., Valverde C.A., Mattiazzi A., Palomeque J. Unbalance between sarcoplasmic reticulum Ca 2+ uptake and release: a first step toward Ca 2+ triggered arrhythmias and cardiac damage. Front. Physiol. 2020; 10: 1630. DOI: 10.3389/fphys.2019.01630
3. Zhihao L., Jingyu N., Lan L., Michael S., Rui G., Xiyun B., et al. SERCA2a: a key protein in the Ca 2+ cycle of the heart failure. Heart Fail. Rev. 2020; 25(3): 523–535. DOI: 10.1007/s10741-019-09873-3
4. Hong T., Shaw R.M. Cardiac T-Tubule Microanatomy and Function. Physiol. Rev. 2017; 97(1): 227–252. DOI: 10.1152/physrev.00037.2015
5. Aronsen J.M., Louch W.E., Sjaastad I. Cardiomyocyte Ca 2+ dynamics: clinical perspectives. Scand. Cardiovasc. J. 2016; 50(2): 65–77. DOI: 10.3109/14017431.2015.1136079
6. Santulli G., Xie W., Reiken S.R., Marks A.R. Mitochondrial calcium overload is a key determinant in heart failure. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2015; 112(36): 11389–11394. DOI: 10.1073/pnas.1513047112
7. Luongo T.S., Lambert J.P., Gross P., Nwokedi M., Lombardi A.A., Shanmughapriya S., et al. The mitochondrial Na+/Ca 2+ exchanger is essential for Ca2+ homeostasis and viability. Nature. 2017; 545(7652): 93–97. DOI: 10.1038/nature22082
8. Suarez J., Cividini F., Scott B.T., Lehmann K., Diaz-Juarez J., Diemer T., et al. Restoring mitochondrial calcium uniporter expression in diabetic mouse heart improves mitochondrial calcium handling and cardiac function. J. Biol. Chem. 2018; 293(21): 8182–8195. DOI: 10.1074/jbc.RA118.002066
9. Dorn G.W. 2nd, Maack C. SR and mitochondria: calcium cross-talk between kissing cousins. J. Mol. Cell Cardiol. 2013; 55: 42–49. DOI: 10.1016/j.yjmcc.2012.07.015
10. Boyman L., Williams G.S., Lederer W.J. The growing importance of mitochondrial calcium in health and disease. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2015; 112(36): 11150–11151. DOI: 10.1073/pnas.1514284112
11. Wang Y., Li Y., He C., Gou B., Song M. Mitochondrial regulation of cardiac aging. Biochim. Biophys. Acta. Mol. Basis. Dis. 2019; 1865(7): 1853–1864. DOI: 10.1016/j.bbadis.2018.12.008
12. Subedi K.P., Kim J.C., Kang M., Son M.J., Kim Y.S., Woo S.H. Voltage-dependent anion channel 2 modulates resting Ca 2+ sparks, but not action potential-induced Ca 2+ signaling in cardiac myocytes. Cell Calcium. 2011; 49(2): 136–143. DOI: 10.1016/j.ceca.2010.12.004
13. Min C.K., Yeom D.R., Lee K.E., Kwon H.K., Kang M., Kim Y.S., et al. Coupling of ryanodine receptor 2 and voltage-dependent anion channel 2 is essential for Ca 2+ transfer from the sarcoplasmic reticulum to the mitochondria in the heart. Biochem. J. 2012; 447(3): 371–379. DOI: 10.1042/BJ20120705
14. Shimizu H., Schredelseker J., Huang J., Lu K., Naghdi S., Lu F. et al. Mitochondrial Ca( 2+ ) uptake by the voltage-dependent anion channel 2 regulates cardiac rhythmicity. Elife. 2015; 4: e04801. DOI: 10.7554/eLife.04801
15. Maurya S.R., Mahalakshmi R. Mitochondrial VDAC2 and cell homeostasis: highlighting hidden structural features and unique functionalities. Biol. Rev. Camb. Philos. Soc. 2017; 92(4): 1843–1858. DOI: 10.1111/brv.12311
16. Naghdi S., Hajnóczky G. VDAC2-specific cellular functions and the underlying structure. Biochim. Biophys. Acta. 2016; 1863(10): 2503–2514. DOI: 10.1016/j.bbamcr.2016.04.020
17. Messina A., Reina S., Guarino F., De Pinto V. VDAC isoforms in mammals. Biochim. Biophys. Acta. 2012; 1818(6): 1466–1476. DOI: 10.1016/j.bbamem.2011.10.005
18. Chin H.S., Li M.X., Tan I.K.L., Ninnis R.L., Reljic B., Scicluna K., et al. VDAC2 enables BAX to mediate apoptosis and limit tumor development. Nat. Commun. 2018; 9(1): 4976. DOI: 10.1038/s41467-01807309-4
19. Raghavan A., Sheiko T., Graham B.H., Craigen W.J. Voltage-dependant anion channels: novel insights into isoform function through genetic models. Biochim. Biophys. Acta. 2012; 1818(6): 1477–1485. DOI: 10.1016/j.bbamem.2011.10.019
20. Csordás G., Weaver D., Hajnóczky G. Endoplasmic Reticulum-Mitochondrial Contactology: Structure and Signaling Functions. Trends. Cell Biol. 2018; 28(7): 523–540. DOI: 10.1016/j.tcb.2018.02.009
21. Dorn G.W. 2nd, Scorrano L. Two close, too close: sarcoplasmic reticulum-mitochondrial crosstalk and cardiomyocyte fate. Circ. Res. 2010; 107(6): 689–699. DOI: 10.1161/CIRCRESAHA.110.225714
22. Капелько В.И. Почему расслабление миокарда всегда замедляется при патологии сердца? Кардиология. 2019; 59(12): 44–51. DOI: 10.18087/cardio.2019.12.n801
23. Satoh H., Sano M., Suwa K., Saitoh T., Nobuhara M., Saotome M., et al. Distribution of late gadolinium enhancement in various types of cardiomyopathies: Significance in differential diagnosis, clinical features and prognosis. World J. Cardiol. 2014; 6(7): 585–601. DOI: 10.4330/wjc.v6.i7.585
24. Kohlhaas M., Maack C. Calcium release microdomains and mitochondria. Cardiovasc. Res. 2013; 98(2): 259–268. DOI: 10.1093/cvr/cvt032
25. Schredelseker J., Paz A., López C.J., Altenbach C., Leung C.S., Drexler M.K., et al. High resolution structure and double electron-electron resonance of the zebrafish voltage-dependent anion channel 2 reveal an oligomeric population. J. Biol. Chem. 2014; 289(18): 12566–12577. DOI: 10.1074/jbc.M113.497438
26. Wilting F., Kopp R. Gurnev P.A., Schedel A., Dupper N.J., Kwon O., et al. The antiarrhythmic compound efsevin directly modulates voltage-dependent anion channel 2 by binding to its inner wall and enhancing mitochondrial Ca 2+ uptake. Br. J. Pharmacol. 2020; 177(13): 2947–2958. DOI: 10.1111/bph.15022
27. Guardiani C., Magrì A., Karachitos A., Di Rosa M.C., Reina S., Bodrenko I., et al. yVDAC2, the second mitochondrial porin isoform of Saccharomyces cerevisiae. Biochim. Biophys. Acta. Bioenerg. 2018; 1859(4): 270–279. DOI: 10.1016/j.bbabio.2018.01.008
28. Mertins B., Psakis G., Grosse W., Back K.C., Salisowski A., Reiss P., et al. Flexibility of the N-terminal mVDAC1 segment controls the channel’s gating behavior. PLoS One. 2012; 7(10): e47938. DOI: 10.1371/journal.pone.0047938
29. Zachariae U., Schneider R., Briones R., Gattin Z., Demers J.P., Giller K., et al. β-Barrel mobility underlies closure of the voltage-dependent anion channel. Structure. 2012; 20(9): 1540–1549. DOI: 10.1016/j.str.2012.06.015
30. Schweitzer M.K., Wilting F., Sedej S., Dreizehnter L., Dupper N.J., Tian Q., et al. Suppression of Arrhythmia by Enhancing Mitochondrial Ca 2+ Uptake in Catecholaminergic Ventricular Tachycardia Models. JACC Basic. Transl. Sci. 2017; 2(6): 737–747. DOI: 10.1016/j.jacbts.2017.06.008
31. Bock F.J., Tait S.W.G. p53 REEPs to sow ER-mitochondrial contacts. Cell. Res. 2018; 28(9): 877–878. DOI: 10.1038/s41422-018-0073-z
32. Zheng P., Chen Q., Tian X., Qian N., Chai P., Liu B., et al. DNA damage triggers tubular endoplasmic reticulum extension to promote apoptosis by facilitating ER-mitochondria signaling. Cell. Res. 2018; 28(8): 833–854. DOI: 10.1038/s41422-018-0065-z
33. Lauterwasser J., Todt F., Zerbes R.M., Nguyen T.N., Craigen W., Lazarou M., et al. The porin VDAC2 is the mitochondrial platform for Bax retrotranslocation. Sci. Rep. 2016; 6: 32994. DOI: 10.1038/srep32994
34. Peña-Blanco A., García-Sáez A.J. Bax, Bak and beyond — mitochondrial performance in apoptosis. FEBS J. 2018; 285(3): 416–431. DOI: 10.1111/febs.14186
35. Jain A., Beutel O., Ebell K., Korneev S., Holthuis J.C. Diverting CERT-mediated ceramide transport to mitochondria triggers Bax-dependent apoptosis. J. Cell. Sci. 2017; 130(2): 360–371. DOI: 10.1242/jcs.194191
36. Dadsena S., Bockelmann S., Mina J.G.M., Hassan D.G., Korneev S., Razzera G., et al. Ceramides bind VDAC2 to trigger mitochondrial apoptosis. Nat. Commun. 2019; 10(1): 1832. DOI: 10.1038/s41467-01909654-4
Рецензия
Для цитирования:
Щетинина Н.В., Болотская А.А. Роль VDAC2 в регуляции кальциевого гомеостаза в кардиомиоцитах (обзор). Кубанский научный медицинский вестник. 2020;27(6):164-174. https://doi.org/10.25207/1608-6228-2020-27-6-164-174
For citation:
Schcetinina N.V., Bolotskaia A.A. VDAC2-mediated regulation of calcium homeostasis in cardiomyocytes (a review). Kuban Scientific Medical Bulletin. 2020;27(6):164-174. (In Russ.) https://doi.org/10.25207/1608-6228-2020-27-6-164-174
Просмотров:
577
Послать статью по эл. почте 